| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | Mg2+, NAD+ |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
L'α-galactosidase, également appelée α-galactosidase A et mélibiase, est une glycoside hydrolase qui catalyse l'hydrolyse de résidus terminaux non réducteurs d'α-D-galactose de α-D-galactosides, dont les oligosaccharides de galactose, les galactomannanes et les galactolipides. Présente chez tous les eucaryotes, cette enzyme diffère selon sa fonction et l'organisme dans lequel on la trouve. Si elle hydrolyse généralement les α-galactopyranosides, certaines sont capables d'hydrolyser également les α-D-fucopyranosides.
Il s'agit d'une glycoprotéine dimérique lysosomale qui hydrolyse de préférence les trihexosides de céramides et est capable de cliver le mélibiose en galactose et glucose. Elle est codée par le gène GLA[2]. Certaines mutations de ce gène affectent la biosynthèse, la maturation et la stabilité de cette enzyme, dont la déficience conduit à la maladie de Fabry, une maladie lysosomale rare doublée d'une sphingolipidose (en) résultant de l'impossibilité de dégrader les résidus α-D-galactosyle des glycolipides.
Notes et références
- (en) Scott C. Garman et David N. Garboczi, « The Molecular Defect Leading to Fabry Disease: Structure of Human α-Galactosidase », Journal of Molecular Biology, vol. 337, no 2, , p. 319-335 (PMID 15003450, DOI 10.1016/j.jmb.2004.01.035, lire en ligne)
- (en) D. H. Calhoun, D. F. Bishop, H. S. Bernstein, M. Quinn, P. Hantzopoulos et R. J. Desnick, « Fabry disease: isolation of a cDNA clone encoding human alpha-galactosidase A », Proceedings of the Academy of Sciences of the United States of America, vol. 82, no 21, , p. 7364-7368 (PMID 2997789, PMCID 391345, DOI 10.1073/pnas.82.21.7364, lire en ligne)
