β-Mannosidase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La β-mannosidase est une glycoside hydrolase qui catalyse l'hydrolyse des liaisons osidiques des résidus de β-D-mannose terminaux et non réducteurs des β-D-mannosides[1],[2],[3],[4],[5],[6].
Cette enzyme est localisée dans les lysosomes, où elle assure la dernière étape de la dégradation des glycoprotéines à N-oligosaccharides.
Notes et références
- (en) « Entrez Gene: mannosidase »
- (en) Chen H, Leipprandt JR, Traviss CE, Sopher BL, Jones MZ, Cavanagh KT, Friderici KH, « Molecular cloning and characterization of bovine beta-mannosidase », J. Biol. Chem., vol. 270, no 8, , p. 3841–8 (PMID 7876128, DOI 10.1074/jbc.270.8.3841)
- (en) Adams, M., Richtmyer, N.K. and Hudson, C.S., « Some enzymes present in highly purified invertase preparations; a contribution to the study of fructofuranosidases, galactosidases, glucosidases and mannosidases », J. Am. Chem. Soc., vol. 65, no 7, , p. 1369–1380 (DOI 10.1021/ja01247a029)
- (en) Bartholomew, B.A. and Perry, A.L., « The properties of synovial fluid β-mannosidase activity », Biochim. Biophys. Acta, vol. 315, no 1, , p. 123–127 (PMID 4743897, DOI 10.1016/0005-2744(73)90136-8)
- (de) Deuel, H., Lewuenberger, R. and Huber, G., « Über den enzymatischen Abbau von Carubin, dem Galaktomannan aus Ceratonia siliqua L », Helv. Chim. Acta, vol. 33, no 4, , p. 942–946 (DOI 10.1002/hlca.19500330424)
- (en) Hylin, J.W. and Sawai, K., « The enzymatic hydrolysis of Leucaena glauca galactomannan. Isolation of crystalline galactomannan depolymerase », J. Biol. Chem., vol. 239, , p. 990–992 (PMID 14165949)
