Le CD36 est une protéine membranaire appartenant à la famille des récepteurs éboueurs de classe B, qui comprend également le récepteur éboueur de type B 1 (SCARB1) et la protéine membranaire intégrale lysosomale 2 (LIMP-2) ^[1]. CD36 est physiologiquement exprimée à la surface de nombreuses cellules, notamment les adipocytes, les monocytes, les macrophages, les plaquettes, les cellules endothéliales, les cardiomyocytes, les cellules dendritiques, les cellules épithéliales, les érythrocytes et les cellules musculaires ^[2].

CD36 est composée de 472 acides aminés organisés en : 1) deux domaines transmembranaires ; 2) un domaine extracellulaire ; et 3) deux courtes queues cytoplasmiques de 5–7 et 11–13 aa (correspondant respectivement aux domaines terminaux NH₂ et COOH) ^[3]. La structure cristallographique de l’ectodomaine de CD36 interagissant avec le domaine CIDRα de PfEMP1 de Plasmodium falciparum a été publiée ^[3]. CD36 possède deux sites d’entrée pour les acides gras à longue chaîne ^[3]. Cependant, le mécanisme précis par lequel CD36 permet l’entrée des acides gras à longue chaîne dans la cellule reste mal compris. CD36 est également capable d’interagir avec les lipoprotéines de basse densité oxydées. Des études de mutagenèse dirigée ont montré que les acides aminés 160 à 168 sont essentiels à cette fonction, chevauchant le site de liaison aux acides gras à longue chaîne ^[4]. Les changements structuraux de CD36 lors du transport des lipoprotéines de basse densité oxydées sont actuellement inconnus. Enfin, le CD36 peut se lier à d’autres ligands protéiques tels que :

• les produits de glycation avancée.
• les phospholipides oxydés.
• les protéines amyloïdes.
• les thrombospondines 1 et 2.