N° EC | EC |
---|---|
N° CAS | |
Cofacteur(s) | Fe-S ; Ni |
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
La CO déshydrogénase (CODH) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
où A représente un accepteur d'électrons. Il existe deux grandes classes de cette enzyme, qui est une protéine fer-soufre dont le site actif est généralement constitué[1],[2] :
- d'un cluster fer-soufre [2Fe-2S] lié à un atome de molybdène et à un cofacteur FAD identifié chez des bactéries aérobies ;
- d'un cluster fer-soufre [3Fe-4S] lié à un atome de nickel isolé chez des bactéries anaérobies
La CODH existe sous forme monofonctionnelle, par exemple chez Rhodospirillum rubrum, ou bifonctionnelle. Dans ce dernier cas, elle forme un ensemble bifonctionnel avec l'acétyl-CoA synthase, comme cela a été clairement caractérisé chez la bactérie anaérobie Moorella thermoacetica[3],[4]. Elle forme un complexe enzymatique membranaire avec l'hydrogénase, ou hydrogène lyase (EC ), une protéine fer-soufre contenant du nickel qui catalyse quant à elle la réaction :
- H2 + A AH2, A représentant l'accepteur d'électrons.
La CO déshydrogénase intervient dans plusieurs voies métaboliques des procaryotes, telles que le métabolisme méthanogène ou encore chez les bactéries sulfato-réductrices, acétogènes ou hydrogénogènes[1]. La réaction bidirectionnelle catalysée par la CODH joue un rôle dans le cycle du carbone permettant à certains organismes d'utiliser le monoxyde de carbone CO comme source d'énergie métabolique et d'utiliser le dioxyde de carbone CO2 comme source d'atomes de carbone.
Lorsqu'elle est couplée à l'acétyl-CoA synthase, que ce soit sous forme d'enzymes indépendantes ou d'un complexe formé des deux enzymes liées, ces deux enzymes assurent la fixation du carbone dans la voie de Wood-Ljungdahl, appelée parfois voie réductrice de l'acétyl-CoA[5].
Notes et références
- (en) Holger Dobbek, Vitali Svetlitchnyi, Lothar Gremer, Robert Huber et Ortwin Meyer, « Crystal Structure of a Carbon Monoxide Dehydrogenase Reveals a [Ni-4Fe-5S] Cluster », Science, vol. 293, no 5533, , p. 1281-1285 (lire en ligne) DOI 10.1126/science.1061500
- Lindahl PA, Metal-Carbon Bonds in Enzymes and Cofactors (Metal Ions in Life Sciences), Cambridge, Angleterre, Royal Society of Chemistry, (ISBN 1-84755-915-8, DOI 10.1039/9781847559333), « Nickel-Carbon Bonds in Acetyl-Coenzyme A Synthases/Carbon Monoxide Dehydrogenases »
- (en) Tzanko I. Doukov, Leah C. Blasiak, Javier Seravalli, Stephen W. Ragsdale et Catherine L. Drennan, « Xenon in and at the End of the Tunnel of Bifunctional Carbon Monoxide Dehydrogenase/Acetyl-CoA Synthase », Biochemistry, vol. 47, no 11, , p. 3474-3483 (lire en ligne) DOI 10.1021/bi702386t
- (en) Xiangshi Tan, Anne Volbeda, Juan C. Fontecilla-Camps et Paul A. Lindahl, « Function of the tunnel in acetylcoenzyme A synthase/carbon monoxide dehydrogenase », JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry, vol. 11, no 3, , p. 371-378 (lire en ligne) DOI 10.1007/s00775-006-0086-9
- (en) Eric L. Hegg, « Unraveling the Structure and Mechanism of Acetyl-Coenzyme A Synthase », Accounts of Chemical Research, vol. 37, no 10, , p. 775-783 (lire en ligne) DOI 10.1021/ar040002e