Le cycle Q est un ensemble de réactions qui aboutissent au pompage de protons par la coenzyme Q-cytochrome c réductase, ou complexe III de la chaîne respiratoire, à travers une membrane biologique alors que des électrons traversent cette enzyme de la forme réduite de la coenzyme Q₁₀, l'ubiquinol Q₁₀H₂, vers le cytochrome c. Il s'agit de deux réactions successives formant un cycle au cours duquel les deux électrons du Q₁₀H₂ sont transférés l'un après l'autre à une molécule de cytochrome c chacun.

La première réaction transfère le premier électron de l'ubiquinol Q₁₀H₂ à un ion ferrique Fe³⁺ du cytochrome c₁ du complexe III réduit en ion ferreux Fe²⁺. Le second électron que Q₁₀H₂ est quant à lui transféré à une coenzyme Q₁₀ pour former le radical semiquinone Q₁₀^• –. Une coenzyme Q₁₀ est ainsi utilisée comme récepteur intermédiaire d'électron tandis qu'une autre est libérée par l'oxydation de Q₁₀H₂, ce qui fait disparaître Q₁₀ des deux termes de l'équation chimique ci-dessous :

Q₁₀H₂ + Fe³⁺ du cytochrome c₁ → Q₁₀^• – + Fe²⁺ du cytochrome c₁ + 2 H⁺_{intermembranaire}.

Une seconde molécule de Q₁₀H₂ cède un électron à haut potentiel de transfert à un ion ferrique Fe³⁺ du cytochrome c₁ à son tour converti en ion ferreux Fe²⁺, et cède son second électron à l'intermédiaire réactionnel semiquinone Q₁₀^• – issu de la première étape, qui redonne Q₁₀H₂ en absorbant deux protons H⁺ de la matrice mitochondriale.

Q₁₀H₂ + Q₁₀^• – + 2 H⁺_matriciel + Fe³⁺ du cytochrome c₁ → coenzyme Q₁₀ + Q₁₀H₂ + Fe²⁺ du cytochrome c₁ + 2 H⁺_{intermembranaire}.

Les électrons transmis aux cytochromes c₁ sont ensuite cédés chacun à un cytochrome c du côté intermembranaire. Ce mécanisme en deux étapes permet d'injecter quatre protons dans l'espace intermembranaire, au lieu de deux s'il s'était agi d'un mécanisme de transfert direct des deux électrons de Q₁₀H₂ chacun à un cytochrome c₁^[1].

L'ubiquinol Q₁₀H₂ se lie au site Q_o du complexe III par une liaison hydrogène avec les résidus d'His-182 de la protéine de Rieske et de Glu-272 du cytochrome b. La coenzyme Q₁₀ se lie quant à elle au site Q_i du complexe III.

Q₁₀H₂ cède un premier électron au cluster fer-soufre de la protéine de Rieske et un second électron à l'hème b_L, avec formation d'un intermédiaire réactionnel semiquinone Q₁₀^• – :

• La protéine de Rieske réduite migre vers le cytochrome c₁, à l'ion ferrique héminique duquel elle cède son électron^[2]. Cet électron est ensuite transféré à une molécule de cytochrome c oxydée liée au complexe III, qui est alors réduite et libérée. Ce faisant, la protéine de Rieske libère le proton lié au résidu d'His-181 dans l'espace intermembranaire mitochondrial^[3].

• L'hème b_L réduit cède, par l'intermédiaire de l'hème b_H du cytochrome b, son électron à la coenzyme Q₁₀ liée au site Q_i du complexe III. La coenzyme Q₁₀ est alors réduite en semiquinone Q₁₀^• –. Le résidu de Glu-272 tourne ensuite de 170°, ce qui lui permet de transférer le proton qu'il a absorbé à une chaîne de molécules d'eau en se liant à cette dernière par une liaison hydrogène ; cette chaîne de molécules d'eau est par ailleurs liée au groupe propanoate de l'hème b_L par une autre liaison hydrogène^[4].

Une seconde itération permet d'expulser deux autres protons vers l'espace intermembranaire mitochondrial et de clore le cycle en réduisant la semiquinone Q₁₀^• – formée à l'étape précédente par un électron issu de l'hème b_H en provenance d'une seconde molécule d'ubiquinol Q₁₀H₂ liée au site Q_o ; il se forme alors une troisième molécule d'ubiquinol Q₁₀H₂ liée cette fois au site Q_i en absorbant deux protons de la matrice mitochondriale. Le cycle consomme donc deux molécules d'ubiquinol et en forme une troisième, ce qui revient à la conversion nette d'une molécule d'ubiquinol en coenzyme Q₁₀.

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