Importine α | ||
Importine α5 humaine complexée avec le domaine C-terminal de la sous-unité PB2 de la polymérase de virus de la grippe A (PDB 2JDQ). | ||
Caractéristiques générales | ||
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Nom approuvé | Karyopherin Subunit Alpha | |
Gène KPNA1 — Importine α5 | ||
Homo sapiens | ||
Locus | 3q21.1 | |
Masse moléculaire | 60 222 Da[1] | |
Nombre de résidus | 538 acides aminés[1] | |
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Gène KPNA2 — Importine α1 | ||
Homo sapiens | ||
Locus | 17q24.2 | |
Masse moléculaire | 57 862 Da[1] | |
Nombre de résidus | 529 acides aminés[1] | |
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Gène KPNA3 — Importine α4 | ||
Homo sapiens | ||
Locus | 13q14.2 | |
Masse moléculaire | 57 811 Da[1] | |
Nombre de résidus | 521 acides aminés[1] | |
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Gène KPNA4 — Importine α3 | ||
Homo sapiens | ||
Locus | 3q25.33 | |
Masse moléculaire | 57 887 Da[1] | |
Nombre de résidus | 521 acides aminés[1] | |
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Gène KPNA5 — Importine α6 | ||
Homo sapiens | ||
Locus | 6q22.1 | |
Masse moléculaire | 60 349 Da[1] | |
Nombre de résidus | 536 acides aminés[1] | |
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Gène KPNA6 — Importine α7 | ||
Homo sapiens | ||
Locus | 1p35.2 | |
Masse moléculaire | 60 030 Da[1] | |
Nombre de résidus | 536 acides aminés[1] | |
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Gène KPNA7 — Importine α8 | ||
Homo sapiens | ||
Locus | 7q22.1 | |
Masse moléculaire | 56 938 Da[1] | |
Nombre de résidus | 516 acides aminés[1] | |
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Une importine α est une protéine adaptatrice entrant dans la composition de certaines importines. Ces dernières sont une famille de protéines de la superfamille des karyophérines qui transportent les protéines porteuses d'un signal de localisation nucléaire (NLS) depuis le cytoplasme vers l'intérieur du noyau à travers les pores nucléaires.
Les importines α sont constituées d'une série de répétitions armadillo disposées en tandem qui constituent l'essentiel de la protéine. Elles possèdent un site principal de liaison au signal de localisation nucléaire dans la région N-terminale, et un site secondaire dans la région C-terminale. La région N-terminale contient également un segment de 90 résidus d'acides aminés assurant la liaison à l'importine β et appelée domaine IBB[2]. Ce segment est également un site d'autoinhibition, qui intervient par ailleurs dans la libération de la protéine transportée une fois que l'importine α se trouve dans le noyau[3].
Notes et références
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) Kaylen Lott et Gino Cingolani, « The importin β binding domain as a master regulator of nucleocytoplasmic transport », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research, vol. 1813, no 9, , p. 1578-1592 (PMID 21029753, PMCID 3037977, DOI 10.1016/j.bbamcr.2010.10.012, lire en ligne)
- (en) Elena Conti, Marc Uy, Lore Leighton, Günter Blobel et John Kuriyan, « Crystallographic Analysis of the Recognition of a Nuclear Localization Signal by the Nuclear Import Factor Karyopherin α », Cell, vol. 94, no 2, , p. 193-204 (PMID 9695948, DOI 10.1016/S0092-8674(00)81419-1, lire en ligne)