Pyruvate synthase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | Fe-S ; TPP |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Une pyruvate synthase, ou pyruvate:ferrédoxine oxydoréductase, est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
- CoA + pyruvate + 2 ferrédoxines oxydées acétyl-CoA + CO2 + 2 ferrédoxines réduites + 2 H+.
Cette enzyme est une protéine fer-soufre qui contient des clusters [4Fe-4S] et a pour cofacteur de la thiamine pyrophosphate. Elle intervient notamment dans les métabolismes du pyruvate, du propionate, du butyrate, et prolonge la voie de Wood-Ljungdahl de fixation non-photosynthétique du CO2 vers la biosynthèse des trioses phosphate. Elle a une structure dimérique[1] , chaque monomère comprenant six domaines liant une molécule de thiamine pyrophosphate et trois clusters [4Fe-4S][2].
Notes et références
- (en) Marcus I. Gibson, Percival Yang-Ting Chen et Catherine L. Drennan, « A structural phylogeny for understanding 2-oxoacid oxidoreductase function », Current Opinion in Structural Biology, vol. 41, , p. 54-61 (PMID 27315560, PMCID 5381805, DOI 10.1016/j.sbi.2016.05.011, lire en ligne)
- (en) Percival Yang-Ting Chen, Heather Aman, Mehmet Can, Stephen W. Ragsdale et Catherine L. Drennan, « Binding site for coenzyme A revealed in the structure of pyruvate:ferredoxin oxidoreductase from Moorella thermoacetica », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 115, no 15, , p. 3846-3851 (PMID 29581263, PMCID 5899475, DOI 10.1073/pnas.1722329115, lire en ligne)
